Enzyme sind fast immer Proteine und somit aus Aminosäuren aufgebaut. An der enzymatischen Reaktion ist jedoch nie das gesamte Enzym beteiligt, sondern nur gewisse spezifische Aminosäuren. Diese Aminosäuren bilden das aktive Zentrum. Im aktiven Zentrum geschieht also die Umwandlung von Substrat zu Produkt. Dieses aktive Zentrum und die Substratbindungsstelle sind miteinander dafür verantwortlich, dass Enzyme sehr spezifisch sind. Sie binden einerseits ihre Substrate sehr spezifisch. Das Enzym im Bild kann zum Beispiel nur die Substrate A und B binden, ein fiktives Substrat C mit einer anderen Form könnte es nicht binden. Andererseits katalysieren sie nur einen sehr spezifischen Reaktionsweg. Wir haben in unserem Körper also enorm viele Enzyme (bis jetzt bekannt sind ca. 3000, die Gesamtzahl wird jedoch viel höher geschätzt), die die Geschwindigkeit von sehr vielen für uns lebensnotwendigen Reaktionen beschleunigen.

Die zweite zentrale Eigenschaft der Enzyme ist nebst der Spezifität die Regulierbarkeit. Enzyme können durch andere Moleküle in ihrer Aktivität reguliert werden. Es gibt Inhibitoren, welche die Aktivität eines Enzyms herunterregulieren und Aktivatoren, die durch Bindung an das Enzym die Aktivität begünstigen. Aktivatoren binden in aller Regel an einer anderen Stelle als das Substrat. Diese Regulierbarkeit ist auch der Grund dafür, wieso eine grosse Vielzahl von Medikamenten in enzymatische Reaktionen eingreift. Ein Beispiel hierfür wäre das Aspirin. Aspirin ist schmerzlindernd, fiebersenkend und entzündungshemmend. Das Medikament hemmt ein Enzym, das sogenannte Prostaglandine bildet. Prostaglandine sind Schmerzmediatoren, vermitteln also Schmerz und lösen Entzündungsreaktionen aus. Wenn dieses Enzym durch den Wirkstoff von Aspirin gehemmt wird, resultiert eine Schmerzabnahme und eine herunterregulierte Entzündungsreaktion. Wenn viele Medikamente bei den Enzymen eingreifen, liegt es auch auf der Hand, dass viele Krankheiten auf Fehler von Enzymen zurückzuführen sind. Ein bekanntes Beispiel hierfür ist die Laktose-Intoleranz. Bei der Laktoseintoleranz ist die Aktivität des Enzyms „Laktase“, welches die Laktose spaltet, zu niedrig oder die Aktivität fehlt ganz.

Es ist hilfreich, sich auch die Energetik einer enzymatischen Reaktion genauer anzuschauen. Würde eine Reaktion ohne Enzym ablaufen, wäre sie, wie oben ausgeführt, deutlich langsamer. Die beschleunigende Wirkung kann locker den Faktor 106 erreichen. Ermöglicht wird diese massive Beschleunigung dadurch, dass die Aktivierungsenergie der Reaktion heruntergesetzt und die Stabilität des Enzym-Substrat-Komplexes maximiert wird. Das sind die zwei Hauptfaktoren, die zur Beschleunigung beitragen. Ein weiterer wichtiger Faktor vor allem bei Reaktionen, die nicht nur ein Substrat umfassen (sondern z.B. zwei Substrate), ist die Orientierung und Proximität der reagierenden Gruppen zueinander. Die Substrate werden also durch das Enzym so ausgerichtet, dass die Reaktion optimal ablaufen kann.